Es ist in vielen Lebensmitteln wie Eiern, Fleisch, Milchprodukten und Vollkornprodukten sowie in Haut, Hörnern und Haaren enthalten. Es wurde nicht als Bestandteil von Proteinen erkannt, bis es 1899 aus dem Horn einer Kuh isoliert wurde. Menschliche Haare und Haut enthalten etwa 10-14% Cystin nach Masse. Es wurde 1810 von William Hyde Wollaston entdeckt.
RedoxEdit
Es entsteht durch die Oxidation zweier Cysteinmoleküle, was zur Bildung einer Disulfidbindung führt. In der Zellbiologie kommen Cystinreste (in Proteinen) nur in nicht-reduktiven (oxidativen) Organellen vor, wie dem sekretorischen Weg (ER, Golgi, Lysosomen und Vesikel) und extrazellulären Räumen (z. B. ECM). Unter reduktiven Bedingungen (im Zytoplasma, Zellkern usw.) ist Cystein vorherrschend. Die Disulfidbindung wird leicht reduziert, um das entsprechende Thiol Cystein zu ergeben. Typische Thiole für diese Reaktion sind Mercaptoethanol und Dithiothreitol:
(SCH2CH(NH2)CO2H)2 + 2 RSH → 2 HSCH2CH(NH2)CO2H + RSSR
Aufgrund der Leichtigkeit des Thiol-Disulfid-Austauschs sind die ernährungsphysiologischen Vorteile und Quellen von Cystin identisch mit denen des häufigeren Cysteins. Disulfidbindungen werden bei höheren Temperaturen schneller gespalten.
Zystin-basierte Störungen
Das Vorhandensein von Cystin im Urin ist oft ein Hinweis auf Defekte in der Aminosäure-Rückresorption. Beim Menschen kann die Ausscheidung hoher Mengen von Cystinkristallen auf eine Cystinose, eine seltene genetische Erkrankung, hinweisen.
Die Cystinurie ist eine Erkrankung, die bei Hunden auftritt.