Elle est présente dans de nombreux aliments tels que les œufs, la viande, les produits laitiers et les céréales complètes, ainsi que dans la peau, les cornes et les cheveux. Elle n’a pas été reconnue comme étant dérivée des protéines jusqu’à ce qu’elle soit isolée de la corne d’une vache en 1899. Les cheveux et la peau humains contiennent environ 10 à 14 % de cystine en masse. Elle a été découverte en 1810 par William Hyde Wollaston.
RedoxEdit
Elle est formée par l’oxydation de deux molécules de cystéine, ce qui entraîne la formation d’un lien disulfure. En biologie cellulaire, les résidus de cystine (présents dans les protéines) n’existent que dans les organites non réducteurs (oxydants), comme la voie sécrétoire (RE, Golgi, lysosomes et vésicules) et les espaces extracellulaires (par exemple, la MEC). Dans des conditions réductrices (dans le cytoplasme, le noyau, etc.), la cystéine est prédominante. Le lien disulfure est facilement réduit pour donner le thiol correspondant, la cystéine. Les thiols typiques pour cette réaction sont le mercaptoéthanol et le dithiothréitol :
(SCH2CH(NH2)CO2H)2 + 2 RSH → 2 HSCH2CH(NH2)CO2H + RSSR
En raison de la facilité de l’échange thiol-disulfure, les avantages nutritionnels et les sources de la cystine sont identiques à ceux de la cystéine, plus courante. Les liaisons disulfure se clivent plus rapidement à des températures plus élevées.
Désordres à base de cystineEdit
La présence de cystine dans l’urine est souvent révélatrice de défauts de réabsorption des acides aminés. La cystinurie a été signalée chez les chiens.Chez l’homme, l’excrétion de niveaux élevés de cristaux de cystine peut être le signe d’une cystinose, une maladie génétique rare.