Het komt voor in veel voedingsmiddelen, zoals eieren, vlees, zuivelproducten en volle granen, maar ook in huid, hoorns en haar. Het werd pas herkend als een afgeleide van eiwitten toen het in 1899 werd geïsoleerd uit de hoorn van een koe. Menselijk haar en huid bevatten ongeveer 10-14% cystine in massa. Het werd in 1810 ontdekt door William Hyde Wollaston.
RedoxEdit
Het wordt gevormd door de oxidatie van twee cysteïnemoleculen, wat resulteert in de vorming van een disulfidebinding. In de celbiologie komen cystineresiduen (aangetroffen in eiwitten) alleen voor in niet-reductieve (oxidatieve) organellen, zoals de secretieroute (ER, Golgi, lysosomen en vesikels) en extracellulaire ruimten (bijv. ECM). Onder reductieve omstandigheden (in het cytoplasma, de kern, enz.) is cysteïne overheersend. De disulfideverbinding wordt gemakkelijk gereduceerd tot het overeenkomstige thiol cysteïne. Typische thiolen voor deze reactie zijn mercaptoethanol en dithiothreitol:
(SCH2CH(NH2)CO2H)2 + 2 RSH → 2 HSCH2CH(NH2)CO2H + RSSR
Omdat de uitwisseling van thiol en disulfide zo gemakkelijk verloopt, zijn de voedingsvoordelen en -bronnen van cystine identiek aan die van het meer gebruikelijke cysteïne. Disulfidebindingen splitsen sneller bij hogere temperaturen.
Cystine-gebaseerde aandoeningenEdit
De aanwezigheid van cystine in urine is vaak een indicatie van aminozuur reabsorptie defecten. Cystinurie komt voor bij honden en bij mensen kan de uitscheiding van grote hoeveelheden cystinekristallen wijzen op cystinose, een zeldzame genetische ziekte.