É comum em muitos alimentos tais como ovos, carne, produtos lácteos, e grãos inteiros, bem como pele, chifres e cabelo. Não foi reconhecida como sendo derivada de proteínas até que foi isolada do corno de uma vaca em 1899. O cabelo e a pele humanos contêm aproximadamente 10-14% de cistina em massa. Foi descoberta em 1810 por William Hyde Wollaston.
RedoxEdit
É formada a partir da oxidação de duas moléculas de cisteína, o que resulta na formação de uma ligação de dissulfeto. Na biologia celular, os resíduos de cistina (encontrados em proteínas) só existem em organelas não redutoras (oxidativas), tais como a via secreta (ER, Golgi, lisossomas, e vesículas) e espaços extracelulares (por exemplo, ECM). Em condições redutoras (no citoplasma, núcleo, etc.) a cisteína é predominante. A ligação dissulfeto é prontamente reduzida para dar a cisteína de tiol correspondente. Os tióis típicos para esta reacção são o mercaptoetanol e o ditiotreitol:
(SCH2CH(NH2)CO2H)2 + 2 RSH → 2 HSCH2CH(NH2)CO2H + RSSR
Por causa da facilidade da troca thiol-dissulfureto, os benefícios nutricionais e as fontes de cistina são idênticos aos da cisteína mais comum. As ligações de dissulfeto fendem-se mais rapidamente a temperaturas mais elevadas.
Desordens baseadas na cistinaEditar
A presença de cistina na urina é frequentemente indicativa de defeitos de reabsorção de aminoácidos. Tem sido relatada a ocorrência de cistinúria em cães.
Nos humanos, a excreção de elevados níveis de cristais de cistina pode ser indicativa de cistinose, uma doença genética rara.