È comune in molti alimenti come uova, carne, latticini e cereali integrali, così come nella pelle, nelle corna e nei capelli. Non è stata riconosciuta come derivata dalle proteine finché non è stata isolata dal corno di una mucca nel 1899. I capelli e la pelle umana contengono circa il 10-14% di cistina in massa. Fu scoperta nel 1810 da William Hyde Wollaston.
RedoxEdit
Si forma dall’ossidazione di due molecole di cisteina, che porta alla formazione di un legame disolfuro. In biologia cellulare, i residui di cistina (che si trovano nelle proteine) esistono solo in organelli non riduttivi (ossidativi), come la via secretoria (ER, Golgi, lisosomi e vescicole) e gli spazi extracellulari (ad esempio, ECM). In condizioni riduttive (nel citoplasma, nel nucleo, ecc.) la cisteina è predominante. Il legame disolfuro è prontamente ridotto per dare il corrispondente tiolo cisteina. I tioli tipici per questa reazione sono il mercaptoetanolo e il ditiotreitolo:
(SCH2CH(NH2)CO2H)2 + 2 RSH → 2 HSCH2CH(NH2)CO2H + RSSR
A causa della facilità dello scambio tiolo-disolfuro, i benefici nutrizionali e le fonti della cistina sono identici a quelli della più comune cisteina. I legami disolfuro si scindono più rapidamente a temperature più alte.
Disturbi basati sulla cistinaModifica
La presenza di cistina nelle urine è spesso indicativa di difetti di riassorbimento degli aminoacidi. La cistinuria è stata segnalata nei cani, mentre nell’uomo l’escrezione di alti livelli di cristalli di cistina può essere indicativa della cistinosi, una rara malattia genetica.