Es común en muchos alimentos como los huevos, la carne, los productos lácteos y los cereales integrales, así como en la piel, los cuernos y el pelo. No se reconoció como un derivado de las proteínas hasta que se aisló del cuerno de una vaca en 1899. El pelo y la piel humanos contienen aproximadamente un 10-14% de cistina en masa. Fue descubierta en 1810 por William Hyde Wollaston.
RedoxEdit
Se forma a partir de la oxidación de dos moléculas de cisteína, lo que da lugar a la formación de un enlace disulfuro. En la biología celular, los residuos de cistina (que se encuentran en las proteínas) sólo existen en los orgánulos no reductores (oxidativos), como la vía secretora (RE, Golgi, lisosomas y vesículas) y los espacios extracelulares (por ejemplo, la MEC). En condiciones reductoras (en el citoplasma, el núcleo, etc.) predomina la cisteína. El enlace disulfuro se reduce fácilmente para dar el correspondiente tiol cisteína. Los tioles típicos para esta reacción son el mercaptoetanol y el ditiotreitol:
(SCH2CH(NH2)CO2H)2 + 2 RSH → 2 HSCH2CH(NH2)CO2H + RSSR
Debido a la facilidad del intercambio tiol-disulfuro, los beneficios nutricionales y las fuentes de cistina son idénticos a los de la cisteína más común. Los enlaces disulfuro se rompen más rápidamente a temperaturas más altas.
Trastornos basados en la cistinaEditar
La presencia de cistina en la orina suele ser indicativa de defectos de reabsorción de aminoácidos. Se ha informado de la existencia de cistinuria en perros.En los seres humanos, la excreción de altos niveles de cristales de cistina puede ser indicativa de cistinosis, una rara enfermedad genética.