Jest powszechna w wielu produktach spożywczych, takich jak jaja, mięso, produkty mleczne i pełne ziarna, jak również skóra, rogi i włosy. Nie został uznany za pochodzący z białek, dopóki nie został wyizolowany z rogu krowy w 1899 roku. Ludzkie włosy i skóra zawierają około 10-14% cystyny w masie. Została odkryta w 1810 roku przez Williama Hyde Wollastona.
RedoxEdit
Powstaje w wyniku utleniania dwóch cząsteczek cysteiny, co skutkuje utworzeniem wiązania disiarczkowego. W biologii komórki reszty cystynowe (występujące w białkach) występują tylko w organellach nieredukcyjnych (utleniających się), takich jak drogi wydzielnicze (ER, Golgiego, lizosomy i pęcherzyki) oraz przestrzenie pozakomórkowe (np. ECM). W warunkach redukcyjnych (w cytoplazmie, jądrze, itp.) dominuje cysteina. Połączenie disiarczkowe łatwo ulega redukcji, dając odpowiedni tiol – cysteinę. Typowymi tiolami dla tej reakcji są merkaptoetanol i ditiothreitol:
(SCH2CH(NH2)CO2H)2 + 2 RSH → 2 HSCH2CH(NH2)CO2H + RSSR
Z powodu łatwości wymiany tiol-disulfid, korzyści żywieniowe i źródła cystyny są identyczne z tymi dla bardziej powszechnej cysteiny. Wiązania disiarczkowe rozszczepiają się szybciej w wyższych temperaturach.
Zaburzenia związane z cystynąEdit
Występowanie cystyny w moczu często wskazuje na defekty reabsorpcji aminokwasów. Cystynuria występuje u psów.U ludzi wydalanie dużych ilości kryształów cystyny może wskazywać na cystynozę, rzadką chorobę genetyczną.