Stałe szybkości i asocjacji (stałe kinetyczne), które składają się na siedmiostanowy schemat mostka krzyżowego, zostały wydedukowane przez analizę sinusoidalną w chemicznie skórnych włóknach mięśniowych psoas królika w 20 st, 200 mM siły jonowej i podczas maksymalnej aktywacji Ca2+ (pCa 4.54-4.82). Stałe kinetyczne zostały następnie wykorzystane do obliczenia prawdopodobieństwa wystąpienia mostków krzyżowych w każdym stanie jako funkcji stężeń MgATP, MgADP i fosforanu (Pi). Obliczenia te wykazały, że 72% dostępnych mostków krzyżowych było (silnie) przyłączonych podczas naszej kontrolnej aktywacji (5 mM MgATP, 8 mM Pi), co zgadzało się w przybliżeniu ze stosunkiem sztywności (aktywny:sztywny, 69 +/- 3%); sztywność aktywna była mierzona podczas aktywacji kontrolnej, a sztywność sztywna po indukcji stanu sztywnego. Zakładając, że napięcie izometryczne jest liniową kombinacją prawdopodobieństw mostków poprzecznych w każdym stanie i mierząc napięcie jako funkcję stężenia MgATP, MgADP i Pi, wydedukowaliśmy siłę związaną z każdym stanem mostka poprzecznego. Dane z osmotycznej kompresji włókien mięśniowych przez dekstran T500 zostały wykorzystane do wyznaczenia siły związanej z jednym ze stanów mostków krzyżowych. Nasze wyniki pokazują, że siła jest największa w stanie AM*ADP.Pi (A = aktyna, M = miozyna). Ponieważ stan, który prowadzi do stanu AM*ADP.Pi jest słabo przyłączonym stanem AM.ADP.Pi, potwierdzamy, że rozwój siły następuje na izomeryzacji Pi (AM.ADP.Pi –> AM*ADP.Pi). Nasze wyniki pokazują również, że minimalna zmiana siły występuje przy uwalnianiu Pi lub MgADP, oraz że siła maleje stopniowo przy izomeryzacji ADP (AM*ADP –>AM.ADP), izomeryzacji ATP (AM+ATP–>AM*ATP), oraz przy oderwaniu mostka poprzecznego. Siła w stanie AM dobrze zgadzała się z siłą mierzoną po indukcji stanu rigor, co wskazuje, że stan AM jest bliskim przybliżeniem stanu rigor. Wyniki sztywności uzyskane jako funkcje stężeń MgATP, MgADP i Pi były ogólnie zgodne ze schematem mostka poprzecznego.